GLYOXYSOME

GLYOXYSOME

GLYOXYSOME

Pendant la germination des graines oléagineuses (ricin, tournesol), les réserves lipidiques de l’albumen ou des cotylédons des semences disparaissent. Ces lipides sont convertis en glucides, principalement du saccharose: ainsi un flux de carbone dérivé des lipides pourra alimenter la plantule en croissance, en lui fournissant les composés carbonés indispensables à son métabolisme hétérotrophe.

La conversion métabolique des lipides de réserve en glucides solubles représente donc un stade crucial dans le déroulement de la germination. Cette conversion s’effectue par l’intermédiaire d’un cycle métabolique particulier, le cycle glyoxylique , qui se déroule entièrement à l’intérieur d’un petit organite cellulaire spécialisé dans ce travail: le glyoxysome . Cycle glyoxylique et glyoxysome ont été découverts par le biologiste H. Beevers de l’université de Californie, vers 1965, dans l’albumen des graines de ricin.

Les événements biochimiques permettant la conversion des lipides en glucides peuvent être résumés ainsi: premièrement, après hydrolyse des triacylglycérols de réserve, les acides gras, activés en thioesters du coenzyme A, sont dégradés par 廓-oxydation en fragments d’acétyl-CoA. Cette 廓-oxydation extra-mitochondriale se déroule dans les glyoxysomes. Deuxièmement, l’acétyl-CoA, ainsi formé, alimente le cycle glyoxylique : l’acétyl-CoA s’unit à l’oxaloacétate pour former du citrate qui s’isomérise en isocitrate. L’enzyme isocitrate-lyase , caractéristique du glyoxysome, scinde une molécule d’isocitrate en glyoxylate et succinate. Le succinate est converti successivement en fumarate, malate et oxaloacétate, ce qui régénère le premier accepteur du cycle. Le glyoxylate s’unit à une deuxième molécule d’acétyl-CoA pour donner du malate grâce à une deuxième enzyme caractéristique du glyoxysome, la malate-synthétase . Le malate ainsi formé quitte le glyoxysome pour alimenter les réactions de la néoglucogenèse (par l’intermédiaire du phosphoénol-pyruvate).

En utilisant comme matériel de départ l’albumen des graines de ricin ayant été mises à germer cinq jours à l’obscurité, Beevers et ses collaborateurs ont isolé, d’un homogénat d’albumen, par centrifugation sur gradient de densité, des glyoxysomes repérables par l’activité des deux enzymes marqueurs: isocitrate-lyase et malate-synthétase. L’examen au microscope électronique révéla que ce sont des organites grossièrement sphériques, ayant environ 0,5 猪m de diamètre. Ils sont entourés par une seule membrane lipoprotéique (de structure tripartite à très fort grossissement). Le contenu des organites est finement granuleux et assez dense aux électrons. Les glyoxysomes de ricin présentent assez souvent une petite inclusion claire bordée par une membrane. Des glyoxysomes analogues à ceux du ricin ont été isolés de graines germantes d’arachide ou de melon.

Au cours de la germination des graines oléagineuses, on observe, pendant les cinq premiers jours dans les tissus de réserve, une augmentation des activités enzymatiques liées au cycle glyoxylique. Cependant que le nombre des glyoxysomes repérables par microscope électronique dans les cellules augmente parallèlement.

D’autres enzymes sont présentes dans les glyoxysomes, notamment la catalase et la glycolate-oxydase qui sont les enzymes caractéristiques des peroxysomes. Après le cinquième ou sixième jour de germination, les lipides de réserve ont en grande partie disparu et les activités du cycle glyoxylique diminuent; le nombre des glyoxysomes décroît, mais les activités catalase et glycolate oxydase persistent et même s’accroissent, notamment dans les graines à germination épigée. Dans le cas du tournesol, par exemple, les cotylédons de la plantule se transforment, d’organes de réserve, initialement souterrains, en premières feuilles aériennes verdissant à la lumière, et les populations cellulaires de glyoxysomes dans les cotylédons font progressivement place à des populations de peroxysomes. La relation existant éventuellement entre peroxysomes et glyoxysomes est un problème encore en suspens.

Encyclopédie Universelle. 2012.